Produkter

Adsorpsjon av proteiner til fast-væske-grensesnitt er ofte empirisk funnet å fremme dannelsen av løselige aggregater og større, undersynlige og synlige partikler, men nøkkelstadier i denne prosessen er ofte vanskelig å undersøke direkte.Aggregasjon mediert av adsorpsjon til vann-silisiumoksid (SiOx) grensesnitt, beslektet med hydratiserte glassoverflater, ble karakterisert som en funksjon av pH og ionestyrke for alfa-chymotrypsinogen (aCgn) og for et monoklonalt antistoff (IgG1).En strømningscelle tillot nøytronreflektivitet for proteinlag adsorbert til rene SiOx-overflater, så vel som etter påfølgende "skylling"-trinn.Aggregater gjenvunnet i løsning etter forsiktig "skylling" av overflaten ble karakterisert ved nøytronspredning, mikroskopi og fluorescensspektroskopi.IgG1-molekyler orienterte hovedsakelig "flat" mot SiOx-overflaten, med det primære proteinlaget desorbert i minimal grad, mens et diffust overlag lett ble skylt av.aCgn-molekyler var motstandsdyktige mot desorpsjon når de så ut til å bli utfoldet ved grensesnittet, men ble ellers lett fjernet.For tilfeller der sterk binding forekom, var protein som desorberte en blanding av monomer og små mengder HMW-aggregater (for aCgn) eller undersynlige partikler (for IgG1).Endringer i adsorpsjon og/eller utfoldelse med pH indikerte at elektrostatiske interaksjoner var viktige i alle tilfeller.