Produkter

γ-Glutamyltranspeptidaser (γ-GTs) spalter γ-glutamylamidbindingen til glutation og overfører den frigjorte γ-glutamylgruppen til vann (hydrolyse) eller akseptoraminosyrer (transpeptidering).Disse allestedsnærværende enzymene spiller en nøkkelrolle i biosyntesen og nedbrytningen av glutation, og i xenobiotisk avgiftning.Her rapporterer vi 3Å-oppløsningskrystallstrukturen til Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) og dens kompleks med l-Glu.Røntgenstrukturer bekrefter at BlGT tilhører den N-terminale nukleofile hydrolase-superfamilien og avslører at proteinet har en åpnet aktivt setespalte som ligner på det som er rapportert for det homologe enzymet fra Bacillus subtilis, men forskjellig fra de som er observert for humant γ-GT og for γ-GT fra andre mikroorganismer.Data tyder på at bindingen av l-Glu induserer en omorganisering av den C-terminale halen til den store BlGT-underenheten og tillater identifisering av en klynge av syrerester som potensielt er involvert i gjenkjennelsen av et metallion.Rollen til disse restene på konformasjonsstabiliteten til BlGT har blitt studert ved å karakterisere autoprosessering, enzymaktivitet, kjemisk og termisk denaturering av fire nye Ala enkeltmutanter.Resultatene viser at erstatning av Asp568 med en Ala påvirker både autoprosesseringen og den strukturelle stabiliteten til proteinet.