L-Cystine CAS:56-89-3 99% Hvite krystaller eller krystallinsk pulver
| Katalognummer | XD90322 |
| Produktnavn | L-Cystin |
| CAS | 56-89-3 |
| Molekylær formel | C6H12N2O4S2 |
| Molekylær vekt | 240,30 |
| Oppbevaringsdetaljer | Omgivende |
| Harmonisert tariffkode | 29309013 |
Produkt spesifikasjon
| Utseende | Hvite krystaller eller krystallinsk pulver |
| Assay | 99 % |
| Karakter | USP32 |
| Spesifikk rotasjon | -215° til -225° |
| Tungmetaller | <0,0015 % |
| AS | 1,5 ppm maks |
| SO4 | 0,040 %maks |
| Fe | <0,003 % |
| Tap ved tørking | 0,20 %maks |
| Rest ved tenning | 0,10 %maks |
| Cl | 0,10 %maks |
Krystallstrukturene til karboksypeptidase T (CpT)-komplekser med fenylalanin- og argininsubstratanaloger - benzylravsyre og (2-guanidinoetylmerkapto)ravsyre - ble bestemt ved molekylerstatningsmetoden ved oppløsninger på 1,57 Å og 1,62 Å for å klargjøre den brede profilen for substratspesifikke egenskaper. av enzymet.De konservative Leu211- og Leu254-restene (også til stede i både karboksypeptidase A og karboksypeptidase B) ble vist å være strukturelle determinanter for gjenkjennelse av hydrofobe substrater, mens Asp263 var for gjenkjennelse av positivt ladede substrater.Mutasjoner av disse determinantene modifiserer substratprofilen: CpT-varianten Leu211Gln får karboksypeptidase B-lignende egenskaper, og CpT-varianten Asp263Asn den karboksypeptidase A-lignende selektiviteten.Pro248-Asp258-løkken som interagerer med Leu254 og Tyr255 ble vist å være ansvarlig for gjenkjennelse av substratets C-terminale rest.Substratbinding ved S1'-understedet fører til det ligandavhengige skiftet av denne løkken, og Leu254-sidekjedebevegelse induserer konformasjonsomorganiseringen av Glu277-resten som er avgjørende for katalyse.Dette er en ny innsikt i substratselektiviteten til metallokarboksypeptidaser som demonstrerer viktigheten av interaksjoner mellom S1'-understedet og det katalytiske senteret.
