Tykktarmsbakterier, eksemplifisert ved Bacteroides thetaiotaomicron, spiller en nøkkelrolle i å opprettholde menneskers helse ved å utnytte store familier av glykosidhydrolaser (GHs) for å utnytte kostholdspolysakkarider og vertsglykaner som næringsstoffer.Slik utvidelse av GH-familien er eksemplifisert ved de 23 GH92-glykosidasene som er kodet av B. thetaiotaomicron-genomet.Her viser vi at dette er alfa-mannosidaser som virker via en enkelt forskyvningsmekanisme for å utnytte verts N-glykaner.Den tredimensjonale strukturen til to GH92 mannosidaser definerer en familie av to-domene proteiner der det katalytiske senteret er lokalisert ved domenegrensesnittet, og gir syre (glutamat) og base (aspartat) assistanse til hydrolyse i en Ca(2+)- avhengig måte.De tredimensjonale strukturene til GH92-ene i kompleks med inhibitorer gir innsikt i spesifisiteten, mekanismen og konformasjonsveien til katalyse.Ca(2+) spiller en viktig katalytisk rolle i å hjelpe til med å forvrenge mannosiden vekk fra dens grunntilstand (4)C(1) stolkonformasjon mot overgangstilstanden
