Et beta-glukosidasegen (bgl3) fra Streptomyces sp.QM-B814 (American Type Culture Collection 11238) har blitt klonet ved funksjonell komplementering av en beta-glukosidase-negativ mutant av Streptomyces lividans.En åpen leseramme på 1440 nukleotider som koder for et polypeptid på 479 aminosyrer ble funnet ved sekvensering.Det kodede proteinet (Bgl3) viser omfattende likhet (over 45 % identitet) med beta-glykosidaser fra familie-1 glykosylhydrolaser.Det klonede enzymet, renset etter ammoniumsulfatutfelling og to kromatografiske trinn, er monomert med molekylmasse 52,6 kDa, bestemt ved massespektrometri, og et isoelektrisk punkt på pI 4,4.Enzymet ser ut til å være en beta-glukosidase med bred substratspesifisitet, er aktivt på cellooligomerer og utfører transglykosyleringsreaksjoner.De estimerte tilsynelatende Km-verdiene for p-nitrofenyl-beta-D-glukopyranosid og cellobiose er henholdsvis 0,27 mM og 7,9 mM.Ki-verdiene for glukose og delta-glukonolakton, ved bruk av p-nitrofenyl-beta-D-glukopyranosid som et substrat, er henholdsvis 65 mM og 0,08 mM.Det rensede enzymet har et pH-optimum på pH 6,5 og temperaturoptimum for aktivitet er 50 grader
