Produkter

Antimikrobielle proteiner/peptider har tiltrukket seg mye oppmerksomhet på grunn av deres potensielle bruk i industrielle omgivelser.I denne studien ble et termostabilt antimikrobielt protein (BSAMP) renset fra kultursupernatanten av Bacillus subtilis FB123 ved ammoniumsulfatutfelling, gelkromatografi på Sephacryl S-200 High Resolution og ionebytterkromatografi på DEAE Sepharose Fast Flow-kolonne.Molekylvekten til det rensede BSAMP var 54 kDa, estimert ved natriumdodecylsulfat-polyakrylamidgelelektroforese både i fravær og nærvær av β-merkaptoetanol.Dets isoelektriske punkt ble bestemt til å være 5,24 ved isoelektrisk fokuseringselektroforese.Periodisk syre-Schiff-farging viste at BSAMP var et glykoprotein.Maksimal aktivitet ble oppnådd ved pH 6,0, med over 79 % maksimal aktivitet beholdt ved henholdsvis pH 3,0-5,0 og pH 7,0-9,0.BSAMP ble vist å være svært termostabil, da aktiviteten ikke endret seg åpenbart etter behandling ved 100 °C.Imidlertid var det delvis følsomt for papain, trypsin og alkaliproteaser.Til slutt viste det bakterielle proteinet bredspektret antimikrobiell aktivitet mot flere patogene organismer.Disse funnene antydet at BSAMP bør videreutvikles som et naturlig antibakterielt middel for sykdomsforebygging i havbruk og landbruk.