Produkter

Bindingen av alizarin gult G - et azo-derivat av salisylsyre - av bovint serumalbumin har blitt undersøkt ved bruk av metoden for likevektsdialyse.Seks sterke og en rekke ekstra, svake bindingssteder er funnet å være tilstede.Systemet er preget av sterkt positivt samarbeid mellom første og andre lokalitet.Seks bindingskonstanter er bestemt på grunnlag av en forenklet matematisk modell.Resultatene er omtrent 2 X 10(4) M-1 for det første bindingssetet, 6 X 10(5) M-1 for det andre, og mellom 4 X 10(4) og 10(5) M-1 for hvile.Fenomenet diskuteres i form av eksistensen av forskjellige konformere eller konformasjonstilpasningsevnen til albumin.Sambinding med salisylsyre fortrenger ikke alizarin gult G, men induserer en konformasjonsendring i proteinet som påvirker absorpsjonsspekteret til det bundne fargestoffet.Som forventet for denne typen heterotropisk interaksjon, påvirkes spekteret av systemet albumin-salisylsyre på samme måte av sambindingen av alizarin gul G.