Et nytt β-glukosidasegen, bgl1G5, ble klonet fra Phialophora sp.G5 og vellykket uttrykt i Pichia pastoris.Sekvensanalyse indikerte at genet består av en 1431 bp åpen leseramme som koder for et protein på 476 aminosyrer.Den utledede aminosyresekvensen til bgl1G5 viste en høy identitet på 85 % med en karakterisert β-glukosidase fra Humicola grisea fra glykosidhydrolasefamilie 1. Sammenlignet med andre soppmotparter viste Bgl1G5 lignende optimal aktivitet ved pH 6,0 og 50 °C og var stabil ved pH 5,0–9,0.Dessuten viste Bgl1G5 god termostabilitet ved 50 ° C (6 timers halveringstid) og høyere spesifikk aktivitet (54,9 U mg–1).Km- og Vmax-verdiene mot p-nitrofenyl-β-D-glukopyranosid (pNPG) var henholdsvis 0,33 mM og 103,1 μmol min–1 mg–1.Substratspesifisitetsanalysen viste at Bgl1G5 var svært aktiv mot pNPG, svak på p-nitrofenyl-β-D-cellobiosid (pNPC) og p-nitrofenyl-β-D-galaktopyranosid (ONPG), og hadde ingen aktivitet på cellobiose.
