Biosyntese av proteoglykaner og glykosaminoglykaner i nærvær av p-nitrofenyl-xylosid ble studert ved å bruke et primært ovariegranulosacellekultursystem fra rotte.Tilsetning av p-nitrofenyl-xylosid i cellekulturmedium forårsaket omtrent 700 % økning av [35S]sulfatinkorporering (ED50 ved 0,03 mM) i makromolekyler, som inkluderte frie kondroitinsulfatkjeder initiert på xylosid og native proteoglykaner.Frie kondroitinsulfatkjeder initiert på xylosid ble nesten utelukkende utskilt i mediet.Molekylstørrelsen til kondroitinsulfatkjeder sank fra 40 000 til 21 000 da den totale [35S]sulfatinkorporeringen ble forbedret, noe som tyder på at økt syntese av kondroitinsulfat forstyrret den normale mekanismen for glykosaminoglykankjedeterminering.Biosyntesen av heparansulfatproteoglykaner ble redusert med omtrent 50 %, sannsynligvis på grunn av konkurranse på nivået av UDP-sukkerforløpere.[35S]Inkorporering av sulfat ble stengt ved tilsetning av cykloheksimid med en innledende halveringstid på ca. 2 timer i nærvær av xylosid, mens den i fravær av xylosid var ca. 20 minutter.Forskjellen gjenspeiler sannsynligvis omsetningshastigheten til glykosaminoglykansyntetiseringskapasiteten som helhet.Omsetningshastigheten for glykosaminoglykansyntetiseringskapasitet observert i ovariegranulosaceller var mye kortere enn den som ble observert i kondrocytter, noe som gjenspeiler den relative dominansen av proteoglykanbiosyntetisk aktivitet i den totale metabolske aktiviteten til cellene.
